生物化學總結

第一章生物大分子的結構與功能

第一節(jié)蛋白質的分子組成

一、氨基酸蛋白質的基本組成單位（一）氨基酸的分類

氨基酸根據(jù)其側鏈的結構和理化性質可分為四類：1.非極性脂肪族氨基酸2.極性、中性氨基酸3.芳香族氨基酸4.酸性氨基酸5.堿性氨基酸非極性脂肪族氨基酸極性、中性氨基酸芳香族氨基酸（二）氨基酸的理化性質1.兩性解離及等電點

氨基酸具有兩性解離的特點，是一種兩性電解質。在某一pH的溶液中，氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相等，呈電中性，此時溶液的pH稱為該氨基酸的等電點（pI）2．紫外吸收的性質

色氨酸、酪氨酸在280nm波長附近有最大吸收峰，大多數(shù)蛋白質中又含有這些氨基酸，測定蛋白質溶液280nm的光吸收值，是分析溶液中蛋白質含量的快速而簡便的方法。3．茚三酮反應

作為氨基酸的定量分析方法二、肽（一）肽

肽就是氨基酸通過肽鍵連接的化合物，小于10個氨基酸連接的肽稱為寡肽，大于10個則稱為多肽，多肽有方向性，從N末端指向C末端。

（二）生物活性肽1.谷胱甘肽（GSH）

由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸組成的三肽�？梢允沟鞍踪|或酶處于活性狀態(tài)，而且可以保護機體免遭一些毒物損害。GSH的巰基具有還原性，作為體內重要的還原劑。2.多肽類激素及神經肽

體內有許多激素屬寡肽或多肽。神經肽是一類在神經傳導過程中起信號轉導作用的肽類，在神經系統(tǒng)中起重要作用。第二節(jié)蛋白質的分子結構一、蛋白質的一級結構

從N-端至C-端的氨基酸排列順序稱為蛋白質的一級結構。

酸性氨基酸堿性氨基酸側鏈含芳香基團的Aa側鏈含負性解離基團的Aa側鏈含正性解離基團的Aa側鏈有極性但不帶電荷的Aa特點側鏈含烴鏈的Aa種類甘氨酸，丙氨酸，纈氨酸，亮氨酸，異亮氨酸，脯氨酸絲氨酸，半胱氨酸，蛋氨酸，天冬酰胺，谷氨酰胺，蘇氨酸苯丙氨酸，色氨酸，酪氨酸天冬氨酸，谷氨酸賴氨酸，精氨酸，組氨酸肽鍵是蛋白質一級結構的主鍵，還有二硫鍵，一級結構是蛋白質的基本結構，決定了蛋白質的高級結構。

二、蛋白質的二級結構

是指蛋白質分子中某一段肽鏈的局部空間結構，也就是該段肽鏈主鏈骨架原子的相對空間位置，不涉及氨基酸殘基側鏈的構象。二級結構主要是借主鏈原子之間形成的氫鍵維系構象穩(wěn)定，包括α-螺、β-折疊、β-轉角、無規(guī)卷曲。兩個或兩個以上具有二級結構的肽段，在空間上相互接近，形成一個有規(guī)則的二級結構組合，稱為超二級結構。已知組合形式：αα，βαβ，ββ三種。模體是具有特殊功能的超二級結構。三、蛋白質的三級結構

蛋白質的三級結構是指整條多肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置。維持三級結構的主要化學鍵包括疏水鍵，氫鍵，離子鍵，范德華力等非共價鍵。由一條多肽鏈構成的蛋白質具有三級結構就有生物活性，三級結構一旦破壞生物活性喪失。

分子量較大的蛋白質可折疊成多個結構較為緊密的區(qū)域，并各行其功能，稱為結構域。分子伴侶參與蛋白質的折疊：分子伴侶通過提供一個保護環(huán)境從而加速蛋白質折疊呈天然構象或形成四級結構。四、蛋白質的四級結構

2條或2條以上具有三級結構的多肽鏈，依靠次級鍵相連而形成的空間結構為蛋白質的四級結構。其中，每條具有獨立三級結構的多肽鏈稱為亞基，單獨一個亞基沒有生物活性，亞基可以相同，也可以不同。

各亞基之間的結合力主要是氫鍵和離子鍵。

同二聚體：由兩個亞基組成的蛋白質四級結構中，亞基分子結構相同。異二聚體：由兩個亞基組成的蛋白質四級結構中，亞基分子結構不相同。五、蛋白質的分類

根據(jù)蛋白質的組成成分：單純蛋白質（只含氨基酸）結合蛋白質（除蛋白質部分還有非蛋白質部分）根據(jù)其形狀分為：纖維狀蛋白質球狀蛋白質

第三節(jié)蛋白質的結構與功能的關系一級結構是空間構象的基礎，蛋白質變性后只要一級結構未破壞，就可能恢復原來的三級結構，功能仍然存在。

由蛋白質一級結構發(fā)生變異引起的疾病稱為分子病，病因為基因突變。第四節(jié)蛋白質的理化特性

1.蛋白質具有兩性電離性質。蛋白質溶液的pH大于等電點時，該蛋白質顆粒帶負電。

2．蛋白質具有膠體性質。蛋白質膠體的穩(wěn)定因素：顆粒表面電荷和水化膜。

3.蛋白質空間結構破壞引起變性。變性本質：破壞二硫鍵和非共價鍵，不改變蛋白質的一級結構。凝固是蛋白質變性后進一步發(fā)展的不可逆的結果。

4．蛋白質在紫外光譜區(qū)有特征的吸收峰

5.呈色反應測定蛋白質的含量。雙縮脲反應監(jiān)測蛋白質的水解程度。

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第一章蛋白質的結構與功能

1.20種基本氨基酸中,除甘氨酸外,其余都是L-α-氨基酸.

2.支鏈氨基酸(人體不能合成:從食物中攝取):纈氨酸亮氨酸異亮氨酸

3.兩個特殊的氨基酸：脯氨酸：唯一一個亞氨基酸甘氨酸：分子量最小，α-C原子不是手性C原子，無旋光性.4.色氨酸：分子量最大

5.酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸堿性氨基酸：賴氨酸、精氨酸和組氨酸6.側鏈基團含有苯環(huán)：苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸7.含有OH的氨基酸：絲氨酸、蘇氨酸和酪氨酸8.含有S的氨基酸：蛋氨酸和半胱氨酸

9.在近紫外區(qū)（220300mm）有吸收光能力的氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸10.肽鍵是由一個氨基酸的α羧基與另一個氨基酸的α氨基脫水縮合形成的酰胺鍵11.肽鍵平面：肽鍵的特點是N原子上的孤對電子與碳基具有明顯的共軛作用。使肽鍵中的C-N鍵具有部分雙鍵性質，不能自由旋轉，因此。將C、H、O、N原子與兩個相鄰的α-C原子固定在同一平面上，這一平面稱為肽鍵平面

12.合成蛋白質的20種氨基酸的結構上的共同特點：氨基都接在與羧基相鄰的α原子上13.是天然氨基酸組成的是：羥脯氨酸、羥賴氨酸，但兩者都不是編碼氨基酸

14.蛋白質二級結構的主要形式：①α螺旋②β折疊片層③β轉角④無規(guī)卷曲。α螺旋特點：以肽鍵平面為單位，αC為轉軸，形成右手螺旋，每3.6個氨基酸殘基螺旋上升一圈，螺徑為0.54nm，維持α-螺旋的主要作用力是氫鍵15.舉例說明蛋白質結構與功能的關系①蛋白質的一級結構決定它的高級結構

②以血紅蛋白為例說明蛋白質結構與功能的關系：鐮狀紅細胞性貧血患者血紅蛋白中有一個氨基酸殘基發(fā)生了改變。可見一個氨基酸的變異（一級結構的改變），能引起空間結構改變，進而影響血紅蛋白的正常功能。但一級結構的改變并不一定引起功能的改變。③以蛋白質的別構效應和變性作用為例說明蛋白質結構與功能的關系：a.別構效應，某物質與蛋白質結合，引起蛋白質構象改變，導致功能改變。協(xié)同作用，一個亞基的別構效應導致另一個亞基的別構效應。氧分子與Hb一個亞基結合后引起亞基構象變化的現(xiàn)象即為Hb的別構（變構）效應。蛋白質空間結構改變隨其功能的變化，構象決定功能。b.變性作

用，在某些物理或者化學因素的作用下，蛋白質特定的空間構象被破壞本質：破壞非共價

鍵和二硫鍵，不改變一級結構

以酶原激活為例說明蛋白質結構與功能的關系

④Anfinsen實驗：可逆抑制劑以非共價鍵與酶或酶底物復合物的特殊區(qū)域可逆結合成復合物，并使酶活性暫時降低或消失；采用透析或超濾將未結合抑制劑除去，則抑制劑和酶蛋白復合物解離，同時酶活性逐步恢復

⑤綜上，一級結構決定蛋白質的構象，構象決定功能，若一級結構改變并不引起構象改變，則功能不變，若一級結構改變引起構象改變，則功能改變。16.蛋白質一級結構：氨基酸序列，化學鍵：肽鍵、二硫鍵

蛋白質二級結構：蛋白質分子中局部肽段主鏈原子的相對空間位置，化學鍵：氫鍵蛋白質三級結構：在二級結構和模體等結構層次的基礎上，由于側鏈R基團的相互作用，

整條肽鏈進行范圍廣泛的折疊和盤曲，化學鍵：疏水鍵、離子鍵、氫鍵、范德華力

蛋白質四級結構：蛋白質分子中各個亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局，化學鍵：

疏水鍵、氫鍵、離子鍵

17．在某一pH下，氨基酸解離成陰離子和陽離子的趨勢及程度相同，成為兼性離子，成電中性，此時的pH值為該氨基酸的等電點。

18.蛋白質膠體穩(wěn)定的因素：①顆粒表面電荷②水化膜

第二章核酸的結構與功能

1．DNA主要存在與細胞核內，是遺傳信息的攜帶者;RNA主要分布在細胞質中，主要參與蛋白質的合成.核酸的基本組成單位是核苷酸，核苷酸由堿基、戊糖、磷酸組成。DNA堿基：AGCT,RNA堿基：AGCU腺苷酸（AMP）鳥苷酸（GMP）胞苷酸（CMP）尿苷酸（UMP）脫氧腺苷酸（dAMP）脫氧鳥苷酸（dGMP）脫氧胞苷酸（dCMP）脫氧胸苷酸（dTMP）NMP:一磷酸NDP:二磷酸NTP:三磷酸

2.核苷（脫氧核苷）中戊糖的自由羥基與磷酸通過磷酸酯鍵連接成核苷酸，核苷酸之間以磷酸二酯鍵連接形成核酸

3.核酸的一級結構：核苷酸的排列順序

DNA的二級結構：DNA的雙螺旋結構①DNA兩條鏈反向平行，形成右手螺旋結構②磷酸核糖鏈在螺旋外部，堿基在螺旋內部③螺旋形成大小溝，相間排列④堿基平面與螺旋中心

軸垂直A=T,G≡C配對，每10個堿基對，螺旋上升一圈，螺距為3.4nm氫鍵維持雙螺旋橫向穩(wěn)定性，堿基堆積力維持雙螺旋的縱向穩(wěn)定性。

DNA的三級結構DNA超螺旋a.負超螺旋：順時針右手螺旋的DNA雙螺旋b.正超螺旋：反方向圍繞它的軸扭轉而成DNA在真核細胞內的組裝：①核小體：是染色質絲的最基本單位②核小體的組成：組蛋白、DNA③核小體由核心顆粒、連接區(qū)DNA兩部分組成：核心顆粒包括組蛋白H2A、H2B、H3、H4各兩分子構成的致密八聚體以及纏繞其上的7/4圈的DNA鏈4.RNA㈠mRNA

ⅠmRNA結構特點：從5’末端3’末端的結構依次是5’帽子結構、5’末端非編碼區(qū)、決定多肽氨基酸序列的編碼區(qū)、3’末端非編碼區(qū)和多聚腺苷酸尾巴。帽子和多聚尾A的功能：mRNA核內向胞質的轉化、mRNA的穩(wěn)定性維系、翻譯起始的調控ⅡmRNA功能：從DNA轉錄遺傳信息，是蛋白質合成的模板

㈡tRNA(在蛋白質的模板mRNA和原料氨基酸間起橋梁作用)

ⅠtRNA一級結構特點：①含10%20%稀有堿基，②3’末端為CCAOH，③5’末端大多為G，④具有TΨC環(huán)，⑤小分子核酸每分子含有60-120個核苷酸

ⅡtRNA二級結構特點：三葉草結構，①氨基酸臂，②DHU環(huán)，③反密碼子環(huán)，④TΨC環(huán)⑤額外環(huán)

ⅢtRNA三級結構特點：倒L形

㈢tRNA所攜帶的特定的氨基酸是反密碼子所識別的密碼子所編碼的氨基酸㈣tRNA功能：轉運、活化氨基酸，反密碼子識別密碼子，參與蛋白質翻譯㈤rRNA:參與組成核蛋白體，作為提供蛋白質合成的場所

問其一，答三者：1.DNA變性：某些理化因素作用下，堿基對間的氫鍵被打斷，DNA雙鏈解開成兩條單鏈的過程2.增色效應：變性后DNA溶液的紫外吸收作用增強的效應3.Tm（溶解溫度）：DNA變性是在一個很窄的溫度范圍內發(fā)生的，這一范圍內紫外吸收光值達到最大值。通常將核酸加熱變性過程中50%DNA變性時的溫度稱為該核酸的解鏈溫度，又稱Tm。

5.核酶的化學本質：核酸

第四章酶和維生素

⒈酶的活性中心

①酶的必須基團：對酶發(fā)揮活性所必須的基團

②酶的活性中心：在一級結構上相距很遠，但在空間結構上彼此靠近的一些R基團形成的

特殊區(qū)域，該區(qū)域能特異的結合底物并催化底物發(fā)生化學變化。按必須基團作用分類：結合基團：參與酶對底物的結合;催化基團：催化底物變成產物2.酶與一般催化劑的區(qū)別

①高效性：酶的催化作用可是反應速度提高106到1012次方，反應前后酶本身無變化②專一性（對底物具有選擇性）：Ⅰ絕對專一性：酶對底物要求非常嚴格，只作用于一個特定的底物；Ⅱ相對專一性：作用對象不是一種底物，而是一類化合物或化學鍵；Ⅲ立體異構體專一性：D-、L-，順反，α/β.③酶活性對環(huán)境因素的敏感性

④酶活性可調節(jié)控制：Ⅰ別構調節(jié)；Ⅱ反饋調節(jié)；Ⅲ供價修飾調節(jié)；Ⅳ酶原激活及激素

控制

⑤某些酶催化活力與輔酶因子有關

⑥酶的區(qū)域性分布（多在線粒體）：有利于酶活性的調控

3.誘導契合學說：酶表面并沒有一種與底物互補的固定形狀，而只是由于底物的誘導才形成了互補的形狀①底物誘導酶分子，構象改變②底物和酶分子都發(fā)生構象改變4.酶催化反應的快慢決定于活化能

㈠測定化學反應速度:測定初速度（測定底物消耗小于5%反應時段內的平均速度）㈡底物濃度對酶促反應速度的影響：①反應速度最大：底物濃度酶濃度

K1K3

②中間產物學說E（酶）+S（底物）ES（中間復合物）→E+P（游離酶產物）K2

中間產物學說：酶催化時，酶活性中心首先與酶底物結合生成一種酶和一種底物的復合物，此復合物再分解釋放出酶并釋放出產物米氏方程：V=Vmax×[S]／Km＋[S]

⑴當?shù)孜餄舛群艽髸r([S]≥10×Km,酶對底物飽和，反應速度達到最大⑵當反應速度V=1/2Vmax時，Km=[S]㈢米氏方程中動力學參數(shù)Km的意義★

①Km在數(shù)值上等于最大反應速度一半時對應的底物濃度，即V=1/2Vmax時，Km=[S]②Km單位：mol/L

③Km只是在固定的底物、一定的溫度和pH條件下、一定緩沖體系中測定，不同條件下，

具有不同Km值。

④不同酶具有不同Km值，它是酶的一個重要的特征性物理常數(shù)⑤同一種酶對不同底物，Km值也不同，Km最小的底物稱為最適底物

⑥Km表示酶與底物間的親和程度：Km值越大，親和越小，催化活性越低；Km值越小，

親和度越大，催化活性越高

㈣影響酶促反應的因素：①底物濃度；②抑制劑；③酶濃度；④溫度；⑤pH；⑥激活劑㈤抑制劑對酶促反應速度的影響

⑴不可逆性抑制作用：抑制劑與酶活性中心的活性基團或其部位的某些基團以共價形式結合，引起酶的失活，物理方法不能消除

⑵可逆抑制作用：Ⅰ競爭性抑制作用：a.抑制劑的化學結構與底物相似，能與底物競爭性的與酶活性中心結合；b.當抑制劑與活性中心結合后，底物被排斥在反應中心之外，結果是酶促反應被抑制了；c.提高底物濃度，可提高底物的競爭能力（即可解除抑制作用）；d.Km值上升，Vmax不變Ⅱ非競爭性抑制作用：Km值不變，Vmax下降Ⅲ反競爭性抑制作用：Km值下降，Vmax下降5.酶原激活

①酶原：無活性的酶前體

②激活：一級結構改變，引起構象改變，形成活性中心

6.①酶的共價修飾（化學修飾調節(jié)作用）：一種酶在另一種酶的作用修飾下，共價連接上一個化學基團，或共價鍵斷裂，去掉一個化學基團，從而調節(jié)酶的活性

②別構調節(jié)作用：某些物質可以與對應酶分子活性中心或活性中心以外的特定部位可逆地結合，使酶的活性中心構象發(fā)生改變，導致功能改變

7.同工酶：①是指催化的化學反應相同，酶蛋白的分子結構、理化性質及免疫學性質不同的一組酶②這類酶存在于生物的同一種屬或同一個體的不同組織甚至同一組織或細胞中★以胰蛋白酶為例說明蛋白質結構與功能的關系

因為胰蛋白酶在一級結構上相距甚遠，腸激酶切割N端6肽，使其一級構象發(fā)生改變，形成特殊區(qū)域，即酶的活性中心，該區(qū)域能特異地結合底物，并催化底物發(fā)生化學變化，發(fā)揮著結合與催化的功能，說明了一級結構的改變，引起構象的改變，形成活性中心，使胰蛋白

自由無活性變?yōu)橛谢钚?/p>

8.①4磷酸泛酰巰基乙胺是輔酶A的組成部分、尿�；�載體蛋白的輔基，②�；�載體：肉毒堿、�；�載體蛋白、輔酶A，③多種脫氫酶的輔酶：FMN+2H→FMNH2、FAD+2H→FADH2NAD+＋2H→NADH＋H+，NADP+＋2H→NADPH＋H+，④不屬于維生素的輔酶：硫辛酸、輔酶Q

9.維生素：維生素是維持機體正常生命活動所必須的一類小分子有機化合物，但在體內不能合成，或合成量甚微，不能滿足機體需求，必須由食物供給。名稱維生素B1（硫胺素）維生素B2（核黃素）體內活性形式（輔酶）焦磷酸硫胺素（TPP）黃素單核苷酸FMN黃素腺嘌呤二核苷酸FAD維生素PP（吡啶的衍生物）煙酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+，輔酶I）煙酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+，輔酶II）維生素B6泛酸(遍多酸)生物素磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺輔酶A（CoA）①是多種羧化酶的輔酶②唯一不發(fā)生化學反應直接作為輔酶羧化酶的輔酶葉酸維生素B12FH4(四氫葉酸)為一碳單位載體唯一含有金屬離子的維生素甲鈷胺素5’-脫氧腺苷鈷胺素維生素A抗巨幼紅細胞性貧血抗巨幼紅細胞性貧血甲基轉移酶的輔酶構成視覺細胞內感光物質參與糖蛋白的合成維生素D促進鈣磷吸收，利于新骨的生成、鈣化加強腎小管對鈣、磷的重吸收維生素E抗不孕、抗氧化作用促進血紅素代謝維生素K凝血作用抗佝僂病、軟骨病轉氨酶的輔酶功能基團：SH�；�載體CO2的遞體，在生物體中有固定CO2的作用功能抗腳氣病具有可逆的氧化還原性，起遞氫體的作用NAD+及NADP+是體內多種脫氫酶的輔酶，起傳遞氫的作用

輔酶Q硫辛酸

NAD+NADP+FMN遞氫體FAD

輔酶Q

硫辛酸

存在于動物和細菌的線粒體中不是維生素，是輔酶泛醌氧化型可作為遞氫體B族維生素

脂溶性維生素：A、D、E、K

水溶性維生素：B族維生素，維生素C和硫辛酸

第五章糖代謝

1.糖的化學本質（即組成）：多羥基醛或多羥基酮類及其衍生物或多聚物

2.糖的生理功能：①氧化供能②組成人體組織結構的重要成分③參與構成體內一些重要的生物活性物質④提供碳源

3.糖的無氧分解：指機體在不消耗氧的情況下，葡萄糖或糖原分解產生乳酸并產生能量的過程，又稱糖酵解（糖酵解的全部反應過程在細胞胞漿中進行）

4.糖酵解反應過程：㈠第一大階段：葡萄糖或糖原轉變生成丙酮酸，又稱糖酵解途徑；㈡第二大階段：丙酮酸被還原為乳酸

★三個限速酶：己糖激酶、6磷酸果糖激酶1、丙酮酸激酶

⑴★能量物質在分解代謝過程中產生的高能化合物，其高能鍵裂解所釋放的能量，驅使ADP磷酸化，產生ATP的過程，稱為底物水平磷酸化。底物水平磷酸化是糖酵解的產能方式�！飪纱蔚孜锼�平磷酸化是①1,3二磷酸甘油酸→3磷酸甘油酸②磷酸烯醇式丙酮酸→丙

酮酸

⑵糖酵解的反應特點：

①整個反映在細胞液中進行，起始物為葡萄糖或糖原，終產物為乳酸；②糖酵解是一個無需氧的過程；

③糖酵解通過底物水平磷酸化可產生少量能量，每一分子葡萄糖凈生成1.5分子ATP糖原生成2.5分子ATP。因此，通過糖酵解只能產生少量ATP

④糖酵解中的己糖激酶、6磷酸果糖激酶1、丙酮酸激酶為糖酵解過程中的關鍵酶，分

別催化了3步不可逆的單向反應

⑶糖酵解的調節(jié)：①激素的調節(jié)；②代謝物對限速酶的變構調節(jié)★⑷糖酵解的生理意義：

①使機體在不消耗氧的情況下獲取能量的有效方式；

②是某些細胞在氧供應正常的情況下的重要供能途徑：Ⅰ無線粒體的細胞Ⅱ代謝活躍的細胞；

③某些病理情況下，組織細胞處于缺血缺氧狀態(tài)，也需要通過糖酵解獲取能量；④糖酵解的中間產物是氨基酸，是脂類合成前體5.糖的有氧氧化部位：胞液及線粒體⑴葡萄糖或糖原生成丙酮酸

⑵丙酮酸氧化(→脫H)脫羧(→生成CO2)生成乙酰輔酶A：在線粒體中進行，關鍵酶：丙酮酸脫氫酶復合體

⑶三羧酸循環(huán)：指乙酰輔酶A和草酰乙酸縮合成含三個羧基的檸檬酸，反復進行脫氫脫羧，又生成草酰乙酸，再重復循環(huán)反映的過程。三羧酸循環(huán)在線粒體中進行。

★三羧酸循環(huán)的反應過程：一圈▲消耗一個乙酰CoA▲4次脫氫2次脫羧1次底物水平磷酸化▲生成1分子FADH2、3分子NADH＋H+、2分子CO2、1分子GTP▲關鍵酶:檸檬酸復合酶、α酮戊二酸脫氫酶復合體、異檸檬酸脫氫酶▲整個反應為不可逆反應（以FAD為受氫體的是琥珀酸脫氫酶）三羧酸循環(huán)的生理意義：①營養(yǎng)物質氧化分解的共同途徑（所有氧化分解的共同的末端通路）②是三大營養(yǎng)物質代謝聯(lián)系的樞紐③為其他物質代謝提供小分子前提④為呼吸鏈提供H和電子

6.磷酸戊糖途徑：是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH＋H+，前者再進一步轉變?yōu)?磷酸甘油醛和6磷酸果糖的過程。生成磷酸戊糖、NADPH及H+、CO2，限速酶：6磷酸葡萄糖脫氫酶，細胞定位：胞液

3×6磷酸葡萄糖＋6NADP+→2×6磷酸果糖＋3磷酸甘油醛＋6NADPH＋H+＋3CO2

⑴反應階段：①氧化階段磷酸戊糖的生成，此階段反應不可逆；②非氧化階段基團轉移反應，此階段反應均為可逆△轉酮基反應△轉醛基反應△轉酮反應

⑵特點①脫氫反應以NADP+為受氫體，生成NADPH＋H+；②反應過程中進行了一系列酮

基和醛基轉移轉移反應，經過了3,4,5,6,7碳糖的演變過程；③反應中生成了重要的中間代謝物5-磷酸核糖；④一分子G6P經過反應，只能發(fā)生一次脫羧和二次脫氫反應，生成一分子CO2和兩分子NADPH＋H+⑶生理意義

Ⅰ5磷酸核糖是核苷酸、核酸的合成原料Ⅱ使不同碳原子數(shù)的糖相互轉換

Ⅲ產生NADPH＋H+作為供氫體，參與多種代謝反應：a.作為供氫體，參與體內多種生物合成反應；b.NADPH＋H+參與羥化反應；c.NADPH＋H+可維持谷胱甘肽（GSH）的還原性；d.NADPH＋H+參與體內中性粒細胞和巨噬細胞產生離子態(tài)氧的反應，因而有殺菌作用7.糖異生

㈠概念：從非糖物質轉變?yōu)槠咸烟腔蛱窃�的過程；原料：生糖氨基酸（甘、丙、蘇、絲）、有機酸（乳酸）、甘油；定位：肝腎細胞的胞漿及線粒體

㈡關鍵酶（限速酶）：①丙酮酸羧化酶；②磷酸烯醇式丙酮酸羧化酶；③果糖二磷酸酶④葡萄糖6磷酸酶

㈢糖異生的調節(jié)：①激素對糖異生的調節(jié)②代謝物對糖異生的調節(jié)：Ⅰ糖異生原料的濃度對糖異生作用的調節(jié)Ⅱ乙酰輔酶A濃度對糖異生的影響㈣糖異生的生理意義

①維持血糖濃度恒定②促進乳酸再利用

③協(xié)助氨基酸代謝④促進腎小管泌氨，調節(jié)酸堿平衡

8.乳酸循環(huán)的意義：指糖無氧條件下在骨骼肌中被利用乳酸，與乳酸在肝中再生為糖而又可以為肌肉所用的循環(huán)過程

①乳酸再利用，避免了乳酸損失；②防止乳酸堆積引起了酸中毒

G糖異生途徑丙酮酸乳酸G乳酸肌糖原酵解途徑丙酮酸乳酸

9.醛羧酶催化的底物：Ⅰ.3-磷酸甘油醛

Ⅱ.磷酸二羥丙酮產物：1,6-二磷酸果糖10.糖原的合成：由葡萄糖合成糖原的過程

至少含4個葡萄糖殘基的α-1,4-多聚葡萄糖作為引物★葡萄糖基的供體：UDPG(尿基二磷酸葡萄糖)★糖原合成的限速酶：糖原合酶11.糖原分解的限速酶：糖原磷酸化酶12.激素對糖原合成與分解的調節(jié)：

①關鍵酶都以活性、無（低）活性存在，2種形式通過磷酸化和去磷酸化相互轉換②雙向調控③雙重調節(jié)

④關鍵酶調節(jié)酶上存在級聯(lián)反應

⑤肝、肌糖原代謝各有特點：Ⅰ分解肝糖原的激素主要是胰高血糖素；Ⅱ分解肌糖原的激素主要是腎上腺素

13.肌糖原分解為肌肉自身收縮提供能量

肝糖原的合成與分解主要是維持血糖濃度的相對恒定肌糖原不能維持血糖濃度恒定的原因：缺少6磷酸葡萄糖酶14.糖的有氧氧化：第一階段酵解途徑

第二階段丙酮酸脫羧合成乙酰CoA第三階段羧酸循環(huán)

15.5個輔助因子：焦磷酸硫胺素（TPP）、二氫硫辛酸、CoA、FAD、NAD+

16.丙酮酸脫氫酶復合體包括：丙酮酸脫氫酶（E1）、二氫硫辛酸、乙酰轉移酶（E2）二氫硫辛酸脫氫酶（E3）17.血糖的來源和去路

線粒體

消化吸收食物糖分解肌糖原血糖3.896.21mmol/L氧化分解CO2+H2O乳酸糖原合成肝、肌糖原磷酸戊糖途其他糖脂類、氨基酸代謝脂肪、氨基酸等糖異生非糖物質尿糖

第六章生物氧化

1.生物氧化：能源物質在生物體內完全氧化分解生成CO2和H2O并釋放能量的過程2.呼吸鏈：在線粒體內膜，由若干遞氫體、遞電子體按一定順序排列組成的，把能源物質分解代謝脫下來的H氧化生成的H2O的鏈式反應體系稱為電子傳遞鏈，亦稱為呼吸鏈。呼吸鏈組分的排列順序：①標準氧化還原電位；②拆開和重組；③特異抑制劑阻斷；④還原狀態(tài)，呼吸鏈緩慢給氧

⑴NADH電子傳遞鏈（氧化呼吸鏈）：NADH→復合體Ⅰ→CoQ→復合體Ⅲ→Cytc→復合體Ⅳ→Q2

⑵琥珀酸電子傳遞鏈（FADH2氧化呼吸鏈）：琥珀酸→復合體Ⅱ→CoQ→復合體Ⅲ→Cytc→復合體Ⅳ→Q2

兩條電子傳遞鏈：NADH→FMNH2→FeS→Q→b→Q→C1Caa31/2O2

3.氧化磷酸化：在線粒體中，能源物質分解代謝脫下的氫原子經電子傳遞鏈氧化生成水，在此過程中釋放能量使ADP磷酸化生成ATP，ATP這種生成方式稱為氧化磷酸化。4.P/O比值：指物質氧化時，每消耗1mol氧原子所消耗的無機磷的摩爾原子數(shù)5.胞液中NADH的氧化：①α磷酸甘油穿梭；②蘋果酸穿梭6.酰基載體：①CoA；②肉毒堿；③ACP（�；�載體蛋白）

第七章脂類代謝

1.脂肪動員：長期饑餓或交感神經興奮時，儲存與脂肪組織中的脂肪在一系列酶的作用下水解為甘油和游離脂肪酸，并釋放入血供全身各組織利用的過程。三酰甘油脂肪酶是關鍵酶，其活性受激素的調節(jié)，又稱激素敏感脂肪酶。產物：FFA、甘油。

激素敏感脂肪酶：在脂肪動員時，三酰甘油脂肪酶活性受激素的調節(jié)2.脂肪酸氧化分解的四個階段：（載體：肉毒堿）①脂肪酸的活化；

②脂肪�；�進入線粒體，�；�載體：肉毒堿③脂肪酸的β-氧化：脫氫、加水、再脫氫、硫解④TCA循環(huán)偶聯(lián)氧化磷酸化

3.酮體：是乙酰乙酸、丙酮、β羥基丁酸三種物質的總稱，由肝細胞合成，肝外組織氧化利用

4.酮體生成的生理意義

①在長期饑餓或者是交感神經興奮時，脂肪動員產生的中長鏈脂肪酸不能通過毛細血管壁和血腦屏障，酮體分子量小、水溶性強，在血中運輸不需要載體，能通過血腦屏障及肌肉細胞毛細血管壁，使肌肉和腦組織的重要能源

②酮體在肝臟生成，由肝外組織利用。腦組織主要利用血糖供能。肝外組織（尤其是肌肉組織）利用酮體氧化供能，減少對葡萄糖的需求，保證腦組織對葡萄糖的需要。

5.合成酮體的原料是乙酰CoA，全過程在肝細胞線粒體內進行，合成的限速酶為β羥β甲戊二酸單酰CoA合酶（HMG-CoA合酶）

6.脂肪酸的合成：原料是乙酰CoA，還需NADPH供氫及ATP供能。在胞液中進行。7.檸檬酸-丙酮酸循環(huán)：是乙酰CoA穿出線粒體的途徑目的：把線粒體內的乙�；�運輸?shù)骄�粒體外，用來合成脂肪酸8.營養(yǎng)必需脂肪酸：亞油酸、亞麻酸、花生四烯酸

9.多不飽和脂肪酸的重要衍生物：前列腺素、血栓素、白三烯合成原料是花生四烯酸。其特點是：在細胞中含量很低，生理活性很強，對細胞代謝調節(jié)有重要作用。10.甘油磷脂的生理功能：①磷脂是構成生物膜的重要成分

②磷脂是構成血漿脂蛋白的重要成分并參與血漿脂蛋白的代謝

③心磷脂是線粒體內膜的特征性磷脂，而且是唯一具有抗原性的磷脂分子④二軟脂酰磷酸膽堿是肺表面活性物質⑤血小板激活因子也是一種特殊的磷脂酰膽堿

③甘油磷脂分子上C2位的脂�；�多為不飽和必需脂肪酸，因而存在于膜結構中的甘油磷

脂還是必須脂肪酸貯庫

11.膽固醇合成原料：每合成一份子膽固醇需18分子乙酰CoA，36分子ATP及16分子NADPH＋H+。鯊烯是合成的中間代謝物限速酶：HMG-CoA還原酶12.膽固醇在體內的轉變與排泄⑴轉變①膽固醇轉變?yōu)槟懼�酸②膽固醇轉變?yōu)轭惞檀技に?/p>

③膽固醇轉變?yōu)榫S生素D3：肝臟、腎臟

②在腎上腺皮質，轉變?yōu)槟I上腺皮質激素，包括鹽皮質激素和糖皮質激素；醛固酮主要調節(jié)水鹽代謝，皮質醇和皮質酮在調節(jié)糖、脂及蛋白質代謝中發(fā)揮作用⑵膽汁酸腸肝循環(huán)的生理意義①循環(huán)可節(jié)約人們對膽汁酸的需求

②膽汁酸與脂類形成微團，促進脂類的消化吸收

③膽汁中的膽汁酸鹽和磷脂酰膽堿可與膽固醇形成微團而使膽固醇在膽汁中以溶解狀態(tài)

存在，可避免膽固醇析出沉淀13.血脂的組成、運輸形式：載脂蛋白

①血漿中所含的脂類統(tǒng)稱血脂，包括三酰甘油及少量二酰甘油及單酰甘油、磷脂、膽固醇和膽固醇酯以及非脂化脂肪酸。

②血脂在血漿中與蛋白質結合，形成親水復合體，呈顆粒狀，稱為脂蛋白，脂蛋白是血脂在血漿中的存在及運輸形式。

③脂蛋白中的蛋白質部分稱為載脂蛋白。⒕超離心法測得的４種血漿脂蛋白（按密度）：

乳糜微粒（ＣＭ）極低密度脂蛋白（ＶＬＤＬ）低密度脂蛋白（ＬＤＬ）高密度脂蛋白（ＨＤＬ）

名稱ＣＭＶＬＤＬ（前β－脂蛋白）ＬＤＬ（β－脂蛋白）ＨＤＬ（α－脂蛋白）

功能轉運外源性三酰甘油及膽固醇轉運內源性三酰甘油及膽固醇轉運內源性膽固醇逆向轉運膽固醇

⒖載脂蛋白的功能：

①參與脂蛋白的合成和分泌。

②作為高度疏水性脂肪的增溶劑，使脂肪有可能在血液中運輸。③協(xié)同調節(jié)脂蛋白代謝酶活性。

④介導脂蛋白顆粒之間相互作用，促進脂質轉化或轉運。

⑤介導脂蛋白顆粒與細胞膜上脂蛋白受體結合，使之與細胞進行脂質交換或被攝入細胞內

進行分解代謝。

第八章氨基酸代謝

⒈８種必需氨基酸：纈氨酸、異亮氨酸、亮氨酸、薦氨酸、蛋氨酸、賴氨酸、苯丙氨酸、色氨酸。

⒉決定蛋白質營養(yǎng)價值高低的因素：氨基酸的種類、含量、比例。⒊氨基酸的一般代謝：

⑴脫氨作用：①轉氨反應是指α－氨基酸與α－酮酸在轉氨酶催化下，氨酮二基互換的過程，其重要轉氨基酶為丙氨酸轉氨酶（ATL）和天冬氨酸（AST）。

②氧化脫氨：氨基酸先經脫氫生成不穩(wěn)定的亞氨基酸，然后水解產生α－酮酸和氨，此反應稱為氧化脫氨基作用，其限速酶為Ｌ－谷氨酸脫氫酶。

③聯(lián)合脫氨：轉氨與脫氨相偶聯(lián)而脫出氨基的作用稱聯(lián)合脫氨基作用，其反應途徑有轉氨作用偶聯(lián)氨酸氧化脫氫途徑和嘌呤核苷酸循環(huán)脫氨。⑵氨代謝：①血氨的來源和去路

腸道/腎吸收

氨基酸脫氨

其它含氨化合物

合成尿素合成氨基酸合成其他含氮化合物血氨直接排出

②氨轉運：⑴丙氨酸G循環(huán)

⑵谷氨酰胺運氨作用：Ⅰ肝外組織在谷氨酰胺合成酶作用下，合成谷氨酰胺；Ⅱ

以谷氨酰胺形式將氨經血液循環(huán)帶到肝臟，由谷氨酰胺酶分解，產生氨作用與合成尿素；Ⅲ運輸?shù)侥I臟、分解，直接排出；Ⅳ谷氨酰胺對氨有運輸、貯存和解毒作用

③尿素的生物合成：Ⅰ合成場所：肝臟的線粒體和胞液中進行；Ⅱ合成一分子尿素消耗4個ATP。限速酶：精氨酸代琥珀酸合成酶；Ⅲ兩個氮原子，一個來自NH3,一個來自天冬氨酸

⑶α酮酸代謝：①轉變?yōu)樘呛椭�類；②經氨基化生成非必須氨基酸；③氧化功�?.肝昏迷：血氨增高氨中毒

5.蛋氨酸：參加反應前蛋氨酸必須先于ATP起反應生成S腺苷蛋氨酸（SAM），SAM被稱為活性蛋氨酸，是體內最重要、最直接的甲基供體半胱氨酸：含有巰基（SH）

硫酸在體內的形式：3’磷酸腺苷5’磷酰硫酸

6.兒茶酚胺：多巴胺、去甲腎上腺素和腎上腺素的統(tǒng)稱。來源于酪氨酸代謝

7.色氨酸代謝：①色氨酸脫羧生成5羥色氨；②分解代謝生成一碳單位；③產生酮體或脂肪酸；④色氨酸是一種生糖兼生酮的氨基酸；⑤色氨酸可以轉變成維生素PP；⑥生成褪黑激素

8.一碳單位：又稱一碳基團，是指某些氨基酸在分解代謝中產生的含有一個碳原子的化學基團，即甲基、亞甲基、甲炔基、甲�；�和亞氨甲基的總稱。四氫葉酸（FH4）是這類集團的載體或傳遞體。一碳單位主要來自甘氨酸、絲氨酸、蛋氨酸和組氨酸等

第九章核苷酸代謝

1.從頭合成途徑：通過利用一些簡單的前體物，如5磷酸核糖、氨基酸、一碳單位及CO2、ATP等，從無到有合成嘌呤核苷酸的過程稱為嘌呤核苷酸的從頭合成途徑。（在胞液中進行）原料：嘌呤堿前身物氨基酸（甘氨酸、天冬氨酸和谷氨酸）、CO2和一碳單位生成DNA、RNA原料dAMP、dGMP、AMP、GMP

特點：嘌呤核苷酸是在五磷酸核糖的基礎上逐漸形成五磷環(huán)的；從頭合成途徑首先合成次黃嘌呤核苷酸（IMP）；在IMP的基礎上分別形成GMP、AMP；IMP的合成需5個ATP，6個高能磷酸鍵；AMP/GMP的合成又需要1個ATP

2.補救合成途徑中兩個轉移酶：腺嘌呤磷酸核糖轉移酶（APRT）、次黃嘌呤鳥嘌呤磷酸核糖轉移酶（HGPRT）

次黃嘌呤類似物：6巰基嘌呤（6MP），作用：抑制次黃嘌呤核苷酸（IMP）轉變?yōu)锳MP，是競爭性抑制

3.嘌呤核苷酸的分解的終產物是尿酸

痛風癥：體內嘌呤核苷酸分解代謝異常4.嘧啶核苷酸的從頭合成

⑴尿嘧啶核苷酸（UMP）的合成【氨基甲酰磷酸合成酶Ⅱ】分布氮源變構激活劑反饋抑制劑功能⑵CTP（三磷酸胞苷）的合成⑶脫氧胸苷酸的合成

5.5氟尿嘧啶（5FU）是胸苷酸合成酶的抑制劑

氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ（尿素）氨基甲酰磷酸合成酶Ⅱ（合成嘧啶）線粒體（肝）氨（NH3）N乙酰谷氨酸無尿素合成胞液（所有細胞）谷氨酰胺（Gln）無UMP（哺乳動物）嘧啶核苷酸的合成第十三章DNA的生物合成

1.遺傳信息的傳遞:DNA的復制.遺傳信息的表達:DNA的轉錄和翻譯2.

DNA

轉錄逆轉錄

RNA

翻譯

蛋白質

3.半保留復制：在DNA復制時，以親代DNA的每一股做模板，dNTP為原料，堿基配對為原則，合成完全相同的兩個雙鏈子代DNA，每個子代DNA中都含有一股親代DNA鏈，這種現(xiàn)象稱為DNA的半保留復制

4.半不連續(xù)復制：領頭鏈合成連續(xù)而隨從鏈合成不連續(xù)①模板：單鏈DNA

②底物：脫氧三磷酸核苷（dNTP）③原則：堿基互補配對④合成方向：5’→3’

⑤引物：一段具有3’端自由羥基的RNA【原因：DDDP不能催化單核苷酸之間3’5’磷酸二酯鍵，而DDRP可以催化單核苷酸之間生成3’,5’磷酸二酯鍵

⑥岡崎片段：由于親代DNA雙鏈在復制時是逐步解開的，因此，隨從鏈的合成也是一段一段的。DNA在復制時，由隨從連合成所產生的一系列不連續(xù)的DNA片段稱為岡崎片段。

16

5.DNA復制的酶⑴解螺旋酶：DnaB

⑵DNA拓撲異構酶：既能水解DNA分子中的磷酸二酯鍵又能將其重新連接⑶單鏈DNA結合蛋白（SSB）：

SSB的生理作用：▲使解開雙螺旋后的DNA單鏈能夠穩(wěn)定存在，即穩(wěn)定單鏈DNA，發(fā)揮模板作用；▲保護單鏈DNA，避免DNA酶的降解⑷引物酶：依賴DNA的RNA聚合酶6.DNA聚合酶

DNA-polⅠ：切除引物，填補缺口，修復損傷，校正錯誤

DNA-polⅢ：復制DNA，校正錯誤DNA-polⅢ是真正的DNA復制酶5’→3’外切酶活性：切除引物

3’→5’外切酶活性：校正錯誤，修復損傷5’→3’聚合酶：填補空缺

復制的保真性：①遵守嚴格的堿基配對規(guī)律；②DNA聚合酶在復制延長中對堿基的正確選擇；③復制過程中及時校讀和修復的功能7.DNA連接酶：催化兩段DNA片段形成磷酸二酯鍵8.DNA的復制過程：

⑴端粒酶：是一種RNA蛋白質復合物，以其自身RNA為模板合成端粒DNA，以dTTP和dGTP為原料逆轉錄延長單鏈DNA

⑵端粒：①是真核生物染色體線性DNA分子末端的結構

②結構特點：由末端單鏈DNA序列和蛋白質構成末端DNA序列是多次重復的富含G、T堿基的短序列

③功能：維持染色體的穩(wěn)定性保證DNA復制的完整性9.基因突變的誘發(fā)因素：a.自發(fā)因素b.物理因素c.化學因素d.生物因素10.基因突變的類型：

點突變（單一堿基的替換稱為點突變）：轉換、顛換、插入、缺失復突變：插入、缺失、倒位、移位、重排

11.移碼突變：在蛋白質的編碼序列中缺失及插入的核苷酸數(shù)不是3的整數(shù)倍，會使其后所譯讀的氨基酸序列全部混亂

12.DNA損傷的修復：直接修復、切除修復、重組修復、SOS修復

切除修復：內切酶作用→外切酶作用→DNA聚合酶Ⅰ→連接酶

第十四章RNA的生物合成

1.不對稱轉錄：在轉錄過程中，RNA的合成只能以DNA雙鏈中的一條鏈為模板，這種現(xiàn)象稱為不對稱轉錄

兩重含義：一是指雙鏈DNA只有一股單鏈，用做模板；二指同一單鏈上可以交錯出現(xiàn)模板鏈和編碼鏈2.

亞基αββ"σ功能決定哪些基因被轉錄與轉錄全過程有關（催化）結合DNA模板（開鏈）辨認轉錄起始點原核生物的RNA聚合酶：五種亞基α、β、β"、σ、ω組成的蛋白質RNA聚合酶與DNA聚合酶最大的區(qū)別：RNA聚合酶無需引物，OH3"RNA聚合酶Ⅱ轉錄產物：mRNA

3.啟動子：是轉錄開始時RNA聚合酶識別、結合和開始轉錄的一段DNA序列。5’→3’4.順式作用因子：DNA序列反式作用因子：蛋白質分子

5.終止子：非依賴Rho的轉錄終止子；依賴Rho的轉錄終止子

6.帽子結構是前體mRNA在細胞核內的穩(wěn)定因素，也是mRNA在細胞質內的穩(wěn)定因素，沒有帽子結構的轉錄產物很快被核酸酶水解。帽子結構可以促進蛋白質生物合成7.polyA尾的功能：▲mRNA由細胞核進入細胞質所必需的形式

▲大大提高了mRNA在細胞質中的穩(wěn)定性

8.tRNA轉錄后加工后還包括各種稀有堿基的生成

▲甲基化：A→mA，G→mG▲還原反應：U→DHU▲核苷內的轉位反應：U→Ψ▲脫氨反應：A→I▲3’一端加上CCAOH

真核生物mRNA前體的加工：▲5’一端加帽子結構▲3’一端加上polyA尾9.復制和轉錄的區(qū)別模板復制兩股鏈均復制轉錄單鏈DNA片段18

原料酶產物配對引物加工與修飾

dNTPDNA聚合酶（DNA-pol）NTPRNA聚合酶（RNA-pol）子代雙鏈DNA（半保留復制）mRNAtRNArRNAATGC需要不需要AUTAGC不需要需要第十五章蛋白質的生物合成

1.翻譯：是指以成熟的mRNA為模板，把mRNA分子中的開放讀碼框翻譯成多肽鏈的過程，是基因表達的最終目的。

2.蛋白質生物合成體系：★模板：mRNA★原料：20種編碼氨基酸★氨基酸運載體：tRNA★場所：核蛋白體★酶：氨基酸t(yī)RNA合成酶、轉肽酶及其他酶類★蛋白質因子：起始因子、延長因子、釋放因子、核蛋白體釋放因子

3.開放閱讀框架：mRNA從5’→3’方向，從起始密碼到終止密碼的序列稱為一個開放閱讀框架。

4.遺傳密碼子：開放讀碼框內從5’端AUG開始，每三個核苷酸組成的三聯(lián)體編碼一個氨基酸，稱為有遺傳密碼特點：連續(xù)性、擺動性、簡并性、通用性、起始密碼（AUG）和終止密碼（UAA、UAG、UGA）

5.擺動性：mRNA上的密碼子與tRNA上的反密碼子相互辨認，大多數(shù)情況下是遵從堿基配對規(guī)律的，但也可出現(xiàn)不嚴格的配對，這種現(xiàn)象就是遺傳密碼的擺動性。tRNA分子上有相當多的稀有堿基，其中次黃嘌呤常出現(xiàn)于反密碼子第一位，是最常見的擺動現(xiàn)象。6.原核生物的起始因子只能辨認甲酰化的蛋氨酸，即N-甲酰蛋氨酸7.tRNA所攜帶的氨基酸是它反密碼子所識別的密碼子所編碼的氨基酸

8.氨基酰tRNA合成物是有高度專一性，對氨基酸、tRNA兩種底物都能高度特異性的識別9.肽鏈的延長：進位轉肽脫落（可省）移位10.原核生物和真核生物的翻譯起始復合物的生成比較

核蛋白體

原核生物70S真核生物80S

S-D序列5’-帽子結構起始因子起始復合物形成有無少mRNA先于甲酰甲硫氨酰RNA結合于小亞基無有多甲硫氨酰tRNA先結合小亞基，然后mRNA借助CBP及其它起始因子結合于小亞基起始氨基酸甲酰蛋氨酸蛋氨酸

第十二章肝膽生物化學

1.肝內進行糖代謝的途徑：①糖

②肝糖原的合成與分解③糖酵解途徑

2.肝在糖代謝中的作用：：維持血糖濃度恒定，保障全身各組織，尤其是大腦和紅細胞的能量供應

3.不同營養(yǎng)狀態(tài)下肝內的糖代謝：飽食狀態(tài)肝糖原合成↑過多糖轉變?yōu)橹�肪，以VLDL形式輸出空腹肝糖原分解↑饑餓以糖異生為主脂肪動員↑→酮體生成↑→節(jié)省葡糖糖4.肝內進行脂類代謝主要有：①脂肪酸的氧化，脂肪酸的合成及酯化

②酮體的生成

③膽固醇的合成與轉變

④脂蛋白載脂蛋白的合成（VLVD,HDL,apocII)5.肝在脂類代謝各過程中的作用：

①消化吸收：分泌膽汁，其中膽汁液為脂類的消化吸收所必需的②合成：分泌膽汁酸，脂肪酸，三脂酰甘油，酮體，膽固醇，磷脂③分解代謝：脂肪酸的β-氧化，膽固醇的轉化與排泄，LDL的降解④運輸：合成與分泌VLDL;HDL;apoCⅡ;LCAT6.肝在蛋白質代謝中的作用：

㈠在血漿蛋白質代謝中的作用

①合成與分泌血漿蛋白質（γ球蛋白除外）②清除血漿蛋白質（清蛋白除外）㈡在氨基酸代謝中的作用

①氨基酸的脫氨基、脫羧基、脫硫、轉甲基等（支鏈氨基酸除外）。②清除血氨及胺類，合成尿素。

③非營養(yǎng)物質：大多數(shù)不能轉化為建造組織細胞的原料，也不能徹底氧化供能。7.肝在維生素代謝中的作用①脂溶性維生素的吸收②維生素的儲存

③維生素的運輸：視黃醇結合蛋白的合成，VitD結合蛋白的合成④維生素的轉化：水溶性維生素→輔酶的組成成分

8.激素的滅活：激素主要在肝中轉化，降解或失去活性的過程稱為激素的滅活。*主要方式：生物轉化

9.非營養(yǎng)物質：大多數(shù)不能轉變?yōu)榻ㄔ旖M織細胞的原料，也不能徹底氧化分解供能10.生物轉化反應的主要類型：第一相反應：氧化，還原，水解反應

第二相反應：結合反應

生物轉化作用：是指各種非營養(yǎng)物質在體內通過一系列的化學反應增加極性，使之變?yōu)橐子谂判沟男问健?/p>

生物轉化的意義：對體內非營養(yǎng)物質進行轉化，使其滅活或解毒�？墒惯@些物質溶解度增加，易于排出體外，但有些化合物經生物轉化后毒性增加。轉化對象：非營養(yǎng)物質①內源性②外源性轉化器官：肝

生物轉化的特點：連續(xù)性，多樣性，解毒和制毒性，耐受性甲基化反應的甲基供體是蛋氨酸的活潑形式S-腺苷蛋氨酸（SAM）11.葡萄糖醛酸的活性供體為：尿苷二磷酸葡萄糖醛酸（UDPGA）硫酸供體：3’-磷酸腺苷5’-磷酸硫酸（PAPS)

12.膽色素：是體內鐵卟啉化合物的主要分解代謝產物（體內的鐵卟啉化合物血紅蛋白、肌紅蛋白、細胞色素、過氧化氫酶及過氧化物酶）膽色素包括：膽綠素，膽紅素，膽素原，膽素等

13.結合膽紅素：與葡萄糖醛酸結合的膽紅素稱為結合膽紅素，又稱直接膽紅素。游離膽紅素：未與葡萄糖醛酸結合的膽紅素稱為游離膽紅素，又稱間接膽紅素。游離膽紅素不能通過腎臟排出；結合膽紅素能通過腎臟排出

14.黃疸：膽紅素呈金黃色，血液中濃度過高可擴散如組織造成組織黃染，成為黃疸溶血性黃疸：紅細胞在單核-吞噬細胞系統(tǒng)破壞過多，超過肝細胞的攝取轉化和排泄能力，造成血清游離膽紅素濃度過高所致。游離膽紅素↑結合膽紅素不變，肝功能正常肝細胞性黃疸：由于肝細胞破壞，其攝取轉化和排泄膽紅素能力降低所致。游離膽紅素↑結合膽紅素↑

阻塞性黃疸：膽道阻塞引起膽汁排泄不暢，結合膽紅素排入腸腔受阻，而返回體循環(huán)所致結合膽紅素受阻↑

第十一章血液生物化學

1.血漿蛋白的功能：

▲維持血漿膠體滲透壓▲維持血漿正常的pH▲運輸作用▲免疫作用▲催化作用▲營養(yǎng)作用▲凝血、抗凝血和纖溶作用

2.紅細胞的代謝特點：①合成的主要部位：是骨髓和肝臟，但成熟紅細胞不能合成

②合成原料簡單：甘氨酸、琥珀酰CoA，F(xiàn)e2+

③合成過程的起始的起始于最終過程在線粒體，中間過程在胞液④ALA合酶是血紅素合成的限速酶

3.成熟紅細胞的代謝特點：

①糖酵解：成熟紅細胞的能量來源來自于糖的無氧分解②2,3BPG支路：提高血紅蛋白對氧的親和力

③磷酸戊糖通路：NADPH和NADH在紅細胞的氧化還原系統(tǒng)中起重要作用（對抗氧化劑），

保護細胞膜蛋白，血紅蛋白和酶蛋白的巰基不被氧化，從而維持紅細胞的正常功能

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